Introducing transglycosylation activity in a liquefying alpha-amylase.

Saab-Rincón, G; del-Río, G; Santamaría, R I; López-Munguía, A; Soberón, X

Saab-Rincón, G; del-Río, G; Santamaría, R I; López-Munguía, A; Soberón, X.

Afiliación

Saab-Rincón G; Instituto de Biotecnología, UNAM, Cuernavaca, Morelos, Mexico.

FEBS Lett ; 453(1-2): 100-6, 1999 Jun 18.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-10403384

RESUMEN

By mutating Ala-289 by Phe or Tyr in the Bacillus stearothermophilus alpha-amylase, we induced this enzyme to perform alcoholytic reactions, a function not present in the wild-type enzyme. This residue was selected from homology analysis with neopullulanase, where the residue has been implicated in the control of transglycosylation [Kuriki et al. (1996) J. Biol. Chem. 271, 17321-173291. We made some inferences about the importance of electrostatic and geometrical modifications in the active site environment of the amylase to explain the behavior of the modified enzyme.

Asunto(s)

Sustitución de Aminoácidos; Geobacillus stearothermophilus/enzimología; Glicosiltransferasas/metabolismo; alfa-Amilasas/metabolismo; Secuencia de Aminoácidos; Dominio Catalítico; Glicósido Hidrolasas/metabolismo; Glicosilación; Glicosiltransferasas/genética; Concentración de Iones de Hidrógeno; Hidrólisis; Modelos Moleculares; Datos de Secuencia Molecular; Mutagénesis Sitio-Dirigida; Alineación de Secuencia; Análisis de Secuencia; alfa-Amilasas/genética

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Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Geobacillus stearothermophilus / Glicosiltransferasas / Sustitución de Aminoácidos / Alfa-Amilasas Idioma: En Revista: FEBS Lett Año: 1999 Tipo del documento: Article País de afiliación: México Pais de publicación: Reino Unido

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