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1.
J Investig Clin Dent ; 6(4): 273-81, 2015 Nov.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-25045148

RESUMO

AIM: The objective of the present study was to determine if blood plasma proteins could change the proteome of the acquired denture pellicle by label-free quantitative proteomics. As pellicle proteome modulates the interaction between substrates and Candida cells, we investigated its effect on the surface free energy (SFE) of the coated resin and on Candida albicans phospholipase and aspartyl proteinase activities. METHODS: Poly(methylmethacrylate) discs were exposed to saliva (control) or saliva enriched with blood plasma (experimental group). The pellicle proteome was analyzed by mass spectrometry coupled with liquid chromatography. SFE was determined by acid-base technique. After biofilm formation, phospholipase and proteinase activities were determined accordingly to classic plate methods. Data were analyzed by two-way anova and Tukey test (P < 0.05). RESULTS: α-Amylase, cystatins, mucins, and host-immune system proteins were the main proteins identified in the control group. Fibrinogen and albumin were observed only in the experimental group. Coated discs of the experimental group presented an increased SFE (P < 0.05). For both enzymes tested, the experimental group showed higher proteolytic activity (P < 0.001). CONCLUSION: Blood plasma changes the proteome of the acquired denture pellicle, increasing surface free energy and the activity of Candida albicans phospholipase and aspartyl proteinase.


Assuntos
Ácido Aspártico Proteases/análise , Proteínas Sanguíneas/fisiologia , Candida albicans/enzimologia , Película Dentária/fisiologia , Bases de Dentadura , Fosfolipases/análise , Polimetil Metacrilato/química , Adulto , Biofilmes , Proteínas Sanguíneas/análise , Cromatografia Líquida/métodos , Cistatinas/análise , Película Dentária/química , Feminino , Fibrinogênio/análise , Humanos , Imunoproteínas/análise , Técnicas In Vitro , Masculino , Mucinas/análise , Proteoma/metabolismo , Distribuição Aleatória , Albumina Sérica/análise , Tensão Superficial , Espectrometria de Massas em Tandem/métodos , alfa-Amilases/análise
2.
Acta bioquím. clín. latinoam ; Acta bioquím. clín. latinoam;21(4): 477-82, dic. 1987. tab
Artigo em Espanhol | LILACS | ID: lil-63894

RESUMO

E método de inmunofijación simplificado ha resultado útil en la identificación de anormalidades monoclonales no caracterizadas por inmunoelectroforesis. Este métodos permitió resolver 3 de 19 muestras de suero procesados, con una alteración monoclonal no caracterizada completamente por inmunoelectroforesis. Basados en estos resultados y en la revisión de la literatura, se propone el método de inmunofijación simplificado para la identificación y caracterización de anormalidades monoclonales, cuando éstas no son satisfactoriamente clasificadas por inmunoelectroforesis


Assuntos
Humanos , Imunoeletroforese , Imunoglobulinas/análise , Imunoproteínas/análise , Linfoma Difuso de Grandes Células B/imunologia , Mieloma Múltiplo/imunologia , Imunoquímica , Paraproteínas/análise
3.
Acta bioquím. clín. latinoam ; 21(4): 477-82, dic. 1987. Tab
Artigo em Espanhol | BINACIS | ID: bin-29774

RESUMO

E método de inmunofijación simplificado ha resultado útil en la identificación de anormalidades monoclonales no caracterizadas por inmunoelectroforesis. Este métodos permitió resolver 3 de 19 muestras de suero procesados, con una alteración monoclonal no caracterizada completamente por inmunoelectroforesis. Basados en estos resultados y en la revisión de la literatura, se propone el método de inmunofijación simplificado para la identificación y caracterización de anormalidades monoclonales, cuando éstas no son satisfactoriamente clasificadas por inmunoelectroforesis (AU)


Assuntos
Humanos , Imunoeletroforese , Imunoglobulinas/análise , Imunoproteínas/análise , Linfoma Difuso de Grandes Células B/imunologia , Mieloma Múltiplo/imunologia , Paraproteínas/análise , Imunoquímica
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