RESUMO

Introduction: MASP-2 is a mannose blinding lectin associate to serine protease in cerebrospinal fluid and its dynamics through the blood brain barrier is unknown. Objective: To describe MASP-2 diffusion pattern from blood to cerebrospinal fluid. Methods: A transversal observational prospective study was performed 56 control samples of cerebrospinal fluid and serum were employed. ELISA measured MASP-2. Two groups were made: control patients without organic brain disease with normal cerebrospinal fluid and normal barrier function and patients without inflammatory diseases with a blood cerebrospinal fluid barrier dysfunction. Results: MASP-2 concentration in cerebrospinal fluid increase with augment the Q Albumin. QMASP-2 vs. Q Albumin saturation curve indicates that MASP-2 is interacting with other molecules in the subarachnoid environment. The higher inter-individual variation of cerebrospinal fluid MASP-2 of the control compared to the serum MASP-2 indicates that MASP-2 is a protein derived from blood. Conclusions: MASP-2 in CSF is predominantly blood-derived. The saturation curve demonstrates that MASP-2 interacts with the starters of the lectin pathway like mannose binding lectin, ficolins and collectin LK(AU)

Introducción: MASP2 es una proteína de unión a manosa asociada a una proteasa de serina encontrada en la periferia, pero puede pasar a líquido cefalorraquídeo. Sin embargo, su dinámica a través de la barrera sangre-líquido cefalorraquídeo es aún desconocida. Objetivo: Describir la difusión del MASP-2 desde la sangre al líquido cefalorraquídeo. Métodos: Se realiza estudio observacional prospectivo de corte transversal donde se emplearon 56 muestras de suero y líquido cefalorraquídeo. Fue seleccionado un grupo control con pacientes sin enfermedad orgánica del cerebro, con líquido cefalorraquídeo y función de barrera normal y otro grupo de pacientes sin enfermedades inflamatorias del cerebro con disfunción de barrera sangre-líquido cefalorraquídeo. Resultados: La concentración de MASP-2 en líquido cefalorraquídeo aumentó con el incremento de la Q Albúmina. La curva de saturación de Q MASP-2 contra la Q Albúmina indicó que el MASP-2 se encuentra interactuando con otras moléculas en el espacio subaracnoideo. El aumento del coeficiente de variación individual de MASP-2 en líquido cefalorraquídeo de los controles comparado con el MASP-2 en suero indicó que el MASP-2 es una proteína derivada de la sangre. Conclusiones: La producción de MASP-2 en líquido cefalorraquídeo es predominantemente derivada de la sangre. La curva de saturación demostró que el MASP-2 interactúa con los iniciadores de la vía de las lectinas como lectina unida a manosa, las ficolinas y la colectina LK(AU)

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ntroducción: El sistema del complemento puede ser activado por tres vías: clásica, alternativa y de las lectinas, esta última en fase de estudio para su completamiento. Objetivo: Describir hasta donde se ha avanzado en la construcción de la vía de las lectinas, sus iniciadores, activadores, reguladores, cascada enzimática y sus funciones biológicas. Metodología: Se realizó una revisión sobre el tema en estudio empleando artículos de libre acceso en la base de datos Pubmed y los trabajos publicados por el grupo de trabajo de la Universidad de Goettigen, la Universidad de Aarhus en Dinamarca y el Laboratorio Central de Líquido Cefalorraquídeo (LABCEL) de la Universidad de Ciencias Médicas de La Habana en los últimos cinco años comprendidos en el período de enero de 2012 a marzo del 2017. Desarrollo: Los iniciadores de la vía de las lectinas son las moléculas de reconocimiento colectinas y ficolinas circulantes en sangre, que participan en muchos procesos del organismo. Los activadores de esta vía son las MASP 1, 2 presentes como proenzimas; y la MASP 3, MAp 19 y 44 actúan como reguladoras. La cascada enzimática luego del reconocimiento es similar a la ruta clásica. Conclusiones: Las colectinas y ficolinas inician la vía de las lectinas. Sus activadores son las MASP 1, 2. Los reguladores son la MASP-3, y las MAp 19 y 44. Similar a la clásica en su cascada enzimática. Es la más antigua en la filogenia por eso participa en muchos procesos en el organismo(AU)

Introduction. The complement system can be activated in three ways: classical, alternative and lectins, the latter in the study phase for its completion. Objective. To describe the progress made in the construction of the lectin pathway, its initiators, activators, regulators, enzymatic cascade and its biological functions. Methods. A review was made on the subject under study using articles of free access in the Pubmed database and the works published by the working group of the University of Goettigen, the University of Aarhus in Denmark and the Central Laboratory of Cefalorraquìdeo liquid (LABCEL) of the University of Medical Sciences of Havana in the last five years included in the period from January 2012 to March 2017. Development. The initiators of the lectin pathway are the collectin recognition molecules and circulating ficolins in blood, which participate in many processes of the organism. The activators of this pathway are MASP 1, 2 present as proenzymes; and MASP 3, MAp 19 and 44 act as regulators. The enzymatic cascade after recognition is similar to the classical route. Conclusions. Collectins and ficolines initiate the lectin pathway. Its activators are MASP 1, 2. The regulators are MASP-3, and MAp 19 and 44. Similar to the classic in its enzymatic cascade. It is the oldest in phylogeny so it participates in many processes in the body.(AU)

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El sistema del complemento se activa por tres vías: clásica, alternativa y la de las lectinas. Esta última que pertenece al sistema inmune innato y es la más antigua en la filogenia pero aún está en un proceso de esclarecimiento de su cascada definitiva. Es vital en la defensa ante numerosos microorganismos, pero en ocasiones su activación produce procesos inflamatorios dañinos al hospedero que causan numerosas enfermedades como algunas reumáticas.

The complement system is activated in three pathways: classical, alternative and lectins. The lest one belongs to the innate immune system and it is the oldest in the phylogeny is still under descovering. It is vital in the defense against numerous microorganisms, but sometimes its activation produces inflammatory processes harmful to the host that cause many diseases such as some rheumatic disorders.