RESUMO

A soluble fructose-1,6-bisphosphate aldolase enzyme has been purified 50.2-fold (2.36%) at the homogeneity from the electric organ of Electrophorus electricus by one step of DEAE-52 anion exchange chromatography followed by Superose-12 gel filtration-FPLC. Like other aldolase enzymes the E. electricus protein is a dimer with two identical subunits of 45 kDa. The N-terminal (20 residues) revealed a high homology with S. aurata (75%, goldfish), R. ratus and M. musculus (mouse, 80%) enzymes.

Assuntos

Órgão Elétrico/enzimologia , Frutose-Bifosfato Aldolase/isolamento & purificação , Sequência de Aminoácidos , Animais , Cromatografia por Troca Iônica , Sequência Conservada , Electrophorus , Frutose-Bifosfato Aldolase/química , Frutose-Bifosfato Aldolase/genética , Dados de Sequência Molecular , Alinhamento de Sequência , Homologia de Sequência de Aminoácidos