RESUMO
La serpiente Bothrops atrox, que habita en la Selva Amazónica del Perú, es responsable de mayor número de accidentes ofídicos y constituye un problema de salud publica. Por esta razón, se ha realizado un estudio de las variaciones en la composición y actividad del veneno en tres grupos de especímenes en cautiverio, que corresponden a juveniles de 1 y 2 años, así como ejemplares adultos mayores de 5 años. Los venenos obtenidos fueron liofilizados para su conservación y diluidos en concentraciones iniciales de 1 mg/ml en solucion salina o en el buffer apropiado. Con estas muestras se efectuaron los análisis de concentración de proteínas por D. O. 280 nm y por el método de Lowry, determinándose además el número de bandas proteicas por electroforesis en gel poliacrilamida con dodecil sulfato de sodio (PAGE_SDS). Con las mismas muestras se hicieron ensayos para medir las siguientes actividades enzimáticas. Caseínolítica, amidolíitca, coagulante, hialuronidasa, L- aminoácido oxidasa (LAO) y fosfolipasa A2. Adicionalmente se determinó la actividad hemorrágica y el efecto edemático con ratones albinos. Los resultados mostraron que la mayor concentración proteica (0,938 mg de proteína / mg de veneno) así como el número máximo de bandas proteicas (8 bandas) se obtuvieron con los venenos de juveniles de 2 años. Asimismo se encontró que algunas actividades enzimáticas como la amidolítica, fosfolipásica y L-aminoácido oxidasa fueron más altas en los juveniles de 2 años, además de los efectos hemorrágico y edemático. En cambio, las actividades coagulante y proteolítica sobre caseína se elevaron progresivamente con la edad de los ejemplares. Sin embargo, la enzima hialunonidasa tuvo su máximo valor en los juveniles de 1 año, decreciendo notablemente en los adultos. Es interesante señalar también que foslolipasa A2 en los adultos sólo tuvo una actividad de 6,4 por ciento con respecto al valor más alto encontrado en el veneno de juveniles de 2 años.
Assuntos
Venenos de SerpentesRESUMO
El veneno de arañas adultas Loxósceles laeta fue obtenido mediante electroestimulación y disección glandular. La distribución electroforética de las proteínas del veneno fue obtenida en gel de poliacrilamida a pH 8.6, obteniéndose 19 y 22 bandas proteicas respectivamente. Mediante electroforesis a pH 7.2 en presencia de dodecil sulfato de sodio de sodio se observaron tan solo 18 y 20 respectivamente. Las muestras estudiadas no producen coagulación del fibrinógeno humano, bovino ni plasma humano citratado. El veneno loxoscélico no hidrolizá los substratos BAPna, TAME ni Chromozym TH lo que demuestra la ausencia de Enzima similar a trombina. La presencia de acción procoagulante in vitro del veneno fue demostrada por la aceleración del tiempo de recalcificación del plasma humano. Se discute el rol de esta actividad en el envenenamiento loxoscélico
Assuntos
História do Século XX , Picada de Aranha/complicações , Eletroforese em Gel de Poliacrilamida , Aranhas/classificação , Venenos de Artrópodes/isolamento & purificação , Venenos de Artrópodes/análise , PeruRESUMO
Se ha investigado el contenido proteico y varias actividades enzimáticas en el veneno de la araña casera Loxosceles laeta. La cantidad de proteína encontrada en 3 de los 4 lotes de arañas en estudio fue de 38 ug por especímen. Asi mismo, se ha encontrado actividad de 5 nucleotidasa, fosfatasa ácida y alcalina, ADPasa y ATPasa, enzima cascinolítica y hialuronidasa. En cambio, no se ha registrado actividad de exonucleasa, endonucleasa, enzima semejante a trombina, enzima fibrinolítica, ni actividad esterásica