RESUMO
La literatura médica refiere bastamente la asociación de neoplasia y enfermedad reumática pero, en general, de una manera poco consistente. Neoplasmas sólidos, linfomas, mielomas y leucemias pueden causar enfermedad reumática por infiltración o por mecanismos inmunológicos, pero en la mayoría de los casos es difícil demostrar causalidad.1 Numerosos autores debaten este tema, existen muchas publicaciones internacionales al respecto citándose diferentes tipos de cáncer en el contexto de varios síndromes de naturaleza autoinmune. 2,3 Síndromes autoinmunes paraneoplásicos se observan también en pacientes con enfermedad mielodisplásica. Una revisión de casos individuales y pequeñas series sugieren que alrededor del 10% de estos pacientes puede experimentar varios síndromes autoinmunes, incluyendo como manifestaciones clínicas más frecuentes vasculitis cutáneas y sistémicas, fiebre, artritis, infiltrados pulmonares, polineuropatía periférica, enfermedad intestinal inflamatoria y glomerulonefritis que habitualmente responden también al tratamiento inmunosupresor o esteroideo
Assuntos
Feminino , Artrite , Leucemia Mieloide , Sarcoma MieloideRESUMO
Penicillium purpurogenum produces several enzymes active in xylan hydrolysis, of there, the acetyl xylan esterase (AXE) activity secreted by the fungus has now been studied. The amount of activity obtained in the culture is related to the degree of acetylation of the carbon source used, the best being chemically acetylated xylan. AXE was concentrated from culture supernatants by ultrafiltration and (NH4)2SO4 precipitation and fractionated by gel filtration in Bio-Gel P-300. Two peaks of activity (AXE I and AXE II) were obtained. These two enzymes were further purified separately to homogeneity by chromatography in CM-Sephadex C-50 and chromatofocusing. AXE I (M(r) 48,000) has a pl of 7.5, while AXE II (M(r) 23,000) has a pl of 7.8. Optimal enzyme activity was at pH 5.3 and 50 degrees C for AXE I and pH 6.0 and 60 degrees C for AXE II. Both enzymes are active towards several acetylated substrates. Antisera against the two enzymes do not cross-react, and the N-terminal sequences of AXE I and II do not show similarities. These results suggest that AXE I and AXE II are the products of different genes.