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1.
Biotechnol Lett ; 29(3): 447-52, 2007 Mar.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-17237972

RESUMO

A supramolecular approach was used for adsorbing a monolayer of adamantane-modified phenylalanine dehydrogenase on beta-cyclodextrin-coated Au electrodes. The enzyme electrode (poised at +200 mV vs. Ag/AgCl) showed a linear amperometric response up to 3 mM L-phenylalanine (L-Phe) with a lower detection limit of 15 microM. The reversible nature of this immobilization approach was confirmed.


Assuntos
Aminoácido Oxirredutases/química , Técnicas Biossensoriais/instrumentação , Eletroquímica/instrumentação , Microeletrodos , Fenilalanina/análise , beta-Ciclodextrinas/química , Bacillus/enzimologia , Técnicas Biossensoriais/métodos , Materiais Revestidos Biocompatíveis/química , Enzimas Imobilizadas/química , Desenho de Equipamento , Análise de Falha de Equipamento , Ouro/química , Complexos Multiproteicos/química , Reprodutibilidade dos Testes , Sensibilidade e Especificidade
2.
Biotechnol Lett ; 27(17): 1311-7, 2005 Sep.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-16215831

RESUMO

A mono-aminated dextran derivative was attached to Bacillus badius phenylalanine dehydrogenase via a carbodiimide-catalyzed reaction. The optimum temperature for the conjugate was 10 degrees C higher than for native enzyme, and its thermostability was improved by 8 degrees C. The activation free energy of thermal inactivation at 45 degrees C was increased by 16.8 kJ/mol. The improved conformational stability of the modified enzyme was confirmed by fluorescence spectroscopy.


Assuntos
Aminoácido Oxirredutases/química , Bacillus/enzimologia , Dextranos/química , Ativação Enzimática , Estabilidade Enzimática , Temperatura Alta , Desnaturação Proteica
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