RESUMEN
Las proteínas y polisacáridos con frecuencia son utilizados simultáneamente en la industria de alimentos. Las interacciones entre ambos biopolímeros juegan un papel importante en la estructura y estabilidad de muchos alimentos procesados ya que pueden resultar en un sistema con propiedades bioactivas diferentes como ocurre en el caso de las funcionales. Objetivo. Evaluar los cambios en la capacidad antioxidante de un sistema hidrocoloide mixto formado por un hidrolizado enzimático proteico de frijol endurecido (P. vulgaris) y goma modificada de flamboyán (Delonix regia) (SHM). Materiales y métodos. El estudio se hizo entre febrero-octubre, 2014, en Mérida, México. Se modificó enzimáticamente el concentrado proteico de P. vulgaris con Pepsina-Pancreatina® y la goma extraída del flamboyán mediante carboximetilación, preparando dispersiones al 1% de cada uno de los biopolímeros, determinado la fluorescencia intrínseca de Trp (FIT) como indicador de la interacción entre ambos biopolímeros y la actividad antioxidante y quelante del sistema resultante. Resultados. Se obtuvo un hidrolizado proteico extensivo con 28,8% de grado de hidrólisis y una goma de flamboyán con grado de sustitución de 0,91. La mayor interacción entre ambos biopolímeros, se obtuvo empleando una relación 5:1 del SHM a pH 4 de acuerdo con el valor de FIT. Conclusiones. Los sistemas hidrocoloides mixtos preparados con hidrolizado extensivo de las proteínas Phaseolus vulgaris y goma modificada de flamboyán presentaron un incremento en la actividad antioxidante, respecto del hidrolizado dependiendo del mecanismo de oxidación, así como de las condiciones de pH en que se encuentra el sistema y la interacción entre ambos componentes(AU)
Proteins and polysaccharides are frequently used simultaneously in the food industry. The interactions between both biopolymers play an important role in the structure and stability of many processed foods since they can result in a system with different bioactive properties as in the case of functional ones. Objective. Evaluate the changes in the antioxidant capacity of mixed hydrocolloid system formed by a hard to cook bean (P. vulgaris) protein enzymatic hydrolyzate and modified flamboyant gum (Delonix regia) (SHM). Materials and methods. The study was conducted from February to October 2014 in Merida, Mexico. For this, the protein concentrate of P. vulgaris was treated with Pepsin-Pancreatin® and the gum extracted from the flamboyant were modified enzymatically by carboxymethylation, preparing 1% dispersions of each of the biopolymers, determining the intrinsic Trp fluorescence (FIT) as an indicator of the interaction between both biopolymers and the antioxidant and chelating activity of the resulting system. Results. The main results indicated that an extensive protein hydrolyzate with 28.8% degree of hydrolysis and a flamboyant gum with a substitution degree of 0.91 were obtained. The greatest interaction between both biopolymers was obtained using a 5:1 ratio of SHM to pH 4 according to the FIT value. Conclusions. The mixed hydrocolloid systems prepared with extensive hydrolyzate of the hard to cook P. vulgaris and modified flamboyant gum proteins showed an increase in antioxidant activity, compared to the hydrolyzate depending on the oxidation mechanism, as well as the pH conditions used and interaction between both component(AU)
Asunto(s)
Polisacáridos , Estabilidad Proteica , Manipulación de Alimentos , Fabaceae , Antioxidantes , Biopolímeros , Industria de Alimentos , ColoidesRESUMEN
BACKGROUND: Antioxidant and chelating activities were determined in protein hydrolysates that were produced by treating a protein isolate of a non-toxic genotype of Jatropha curcas with the protease preparation alcalase. RESULTS: 50 min protein hydrolysate with a degree of hydrolysis of 31.7% showed highest antioxidant and chelating activity. These activities were also determined in six peptidic fractions that were separated by gel filtration chromatography of the 50 min hydrolysate. The lower-molecular-weight peptidic fractions had the highest antioxidant and chelating activities, which correlated with a higher content in antioxidant and chelating amino acids such as tyrosine and histidine. CONCLUSION: Results show that J. curcas represents a good source of bioactive peptides. This may be important for the revalorization of defatted J. curcas flour, a by-product resulting form oil extraction for biodiesel production. This is especially important in Third World and developing countries such as Mexico.
Asunto(s)
Antioxidantes/farmacología , Quelantes/farmacología , Jatropha/química , Péptidos/farmacología , Proteínas de Plantas/farmacología , Hidrolisados de Proteína/farmacología , Antioxidantes/aislamiento & purificación , Quelantes/aislamiento & purificación , Hidrólisis , Péptidos/aislamiento & purificación , Proteínas de Plantas/aislamiento & purificación , Hidrolisados de Proteína/aislamiento & purificación , Semillas , Subtilisinas/metabolismoRESUMEN
Legume proteins as a potential source of valuable nutrients, are the object of several studies in order to obtain the best use. A basic knowledge becomes more important for those proteins from species not wholly utilized, before using them as food ingredients. The objective of this work was to determine several structural and nutritional characteristics of the protein fractions from Phaseolus lunatus, separated in different solvents. The relative amount of extraction for the albumins (ALB), globulins (GLB), prolamines (PRL), and glutelins (GLT) was 62.3, 34.8, 1.4 and 1.5%, respectively. The SDS-PAGE electrophoretic profile of both ALB and GLB, showed seven common bands in intervals from 10 to 95 kDa, and 14 to 99 kDa, respectively; the amino acids profile showed that PRL was the rich fraction in sulfurated amino acids (11.5 g/100 g protein); the content of lysine in the fraction of ALB was smaller than expected but the requirement of the FAO in the fractions of GLB and GLT was covered. In general, the fraction of GLB had the best balance of amino acids and digestibility (80%); however, it had a relationship of calculated protein efficiency ratio (C-PER) of 0.11, smaller than the ratio in ALB (0.97). The calorimetric analysis showed denatured temperatures around 90 degrees C for the ALB, GLB, and GLU fractions. The PRL fraction probably did not present a thermal transition because the proteins were denaturalized by the extraction conditions.
Asunto(s)
Proteínas en la Dieta/análisis , Phaseolus/química , Aminoácidos/análisis , Electroforesis en Gel de Poliacrilamida , Harina , Fenilpropanolamina/análisis , Proteínas de Plantas/análisisRESUMEN
Las proteínas de los granos de leguminosas son fuente potencial de nutrientes valiosos, por lo cual son objeto de estudios para lograr su mejor aprovechamiento. Esto se hace más importante para aquellas proteínas provenientes de especies subexplotadas, por lo cual es necesario un conocimiento básico, previo a su utilización como ingrediente. El propósito de este trabajo consistió en determinar varias características estructurales y nutrimentales de las fracciones proteínicas de Phaseolus lunatus, separadas por solubilidad en diferentes agentes. La cantidad relativa de albúminas (ALB), globulinas (GLB), prolaminas (PRL) y glutelinas (GLT) fue 62,3, 34,8, 1,4 y 1,5 por ciento, respectivamente. En el perfil electroforético SDS-PAGE de las ALB y GLB se encontró siete bandas comunes en un intervalo de 10 a 95 kDa y 14 a 99 kDa, respectivamente. El perfil de aminoácidos mostró que la fracción rica en aminoácidos azufrados fue la de PRL (11,5 g/100 g proteína), encontrando el contenido de lisina, en la fracción de ALB, menor al esperado. El requerimiento de la FAO fue cubierto en las fracciones de GLB y GLT. En general el mejor balance de aminoácidos así como de digestibilidad (80 por ciento) lo presentó la fracción de GLB; sin embargo, tuvo una relación de eficiencia proteínica calculada (REP-C) de 0,11, menor que el de las ALB (0,97). El análisis calorimétrico, enseñó temperaturas de desnaturalización alrededor de 900C para las fracciones ALB, GLB, GLU. La fracción de PRL no presentó transición térmica probablemente porque las proteínas se encontraban desnaturalizadas debido a las condiciones de extracción