RESUMEN

Mature Ts1, the main neurotoxin from Tityus serrulatus venom, has its C-terminal Cys amidated, while the isolated isoform of Ts1, named Ts1-G, keeps the non-amidated Gly residue at the C-terminal region, allowing the study of the comparative functional importance of amidation at the C-terminal between these two native toxins. Voltage dependent sodium current measurements showed that the affinity of Ts1-G for sodium channels is smaller than that of the mature Ts1, confirming the important role played by the C-terminal amidation in determining Ts1 activity.

Asunto(s)

Proteínas de Artrópodos/química , Proteínas de Insectos/química , Neurotoxinas/química , Venenos de Escorpión/química , Secuencia de Aminoácidos , Animales , Proteínas de Artrópodos/aislamiento & purificación , Proteínas de Artrópodos/toxicidad , Glucemia/efectos de los fármacos , Fraccionamiento Químico , Proteínas de Insectos/aislamiento & purificación , Proteínas de Insectos/toxicidad , Masculino , Ratones Endogámicos , Datos de Secuencia Molecular , Neurotoxinas/aislamiento & purificación , Neurotoxinas/toxicidad , Isoformas de Proteínas/química , Isoformas de Proteínas/aislamiento & purificación , Isoformas de Proteínas/toxicidad , Venenos de Escorpión/aislamiento & purificación , Venenos de Escorpión/toxicidad , Escorpiones , Alineación de Secuencia